Синтез та бiологiчнi властивостi iмуноглобулiнiв, ацильованих янтарним ангiдридом

Abstract

Наведені дані про результати дослідження біологічних властивостей імуноглобулінів, ацильованих янтарним ангідридом. Метою дослідження було встановлення оптимального ступеня ацилювання імуноглобулінів, при якому їх специфічність зростає та зберігається здатність зв'язувати комплемент. Встановлено, що повне ацилювання всіх вільних аміногруп антитіл призводить до втрати ними специфічності та здатності до активації комплементу. Ацилювання 5-10% аміногруп збільшує на порядок їх чутливість та залишає фактично незмінною їх здатність до активації комплементу. Також показано, що ацильовані імуноглобуліни з різним ступенем ацилювання повністю втрачають здатність викликати аглютинацію еритроцитів та зв'язувати комплемент після їх обробки трипсином, тобто їх стабільність до протеолізу після ацилювання не збільшується.

Приведены данные о результатах изучения биологических свойств иммуноглобулинов, ацилированных янтарным ангидридом. Целью исследования было установление оптимальной степени ацилирования иммуноглобулинов, при котором их специфичность возрастает и сохраняется способность активировать комплемент. Установлено, что полное ацилирование свободных аминогрупп в антителах приводит к утрате ими специфичности и способности активировать комплемент. Ацилирование 5-10% аминогрупп увеличивает их чувствительность на порядок и фактически не меняет их способность связывать комплемент. Также показано, что ацилированные иммуноглобулины с различной степенью ацилирования после их обработки трипсином полностью утратили способность вызывать агглютинацию нагруженных антигеном эритроцитов и связывать комплемент после их обработки трипсином, то есть их стабильность к протеолизу не увеличилась после ацилирования.

The article deals with the results of study of succinylated immunoglobulins biological properties. The purpose of research was an establishment of an optimal immunoglobulins acylation degree, at which their specificity grows and remains the ability for complement promotion. We have fixed that the complete acylation of free aminogroups in antibodies results in loss by them of specificity and ability to promote a complement. The acylation of 5-10% aminogroups increases their sensitivity and does not actually change their ability to bind a complement. It has been also shown that succinylated immunoglobulins with a various degree of an acylation after their processing by trypsinum have lost their ability to produce agglutination laden with an antigen of erythrocytes and to bind a complement. So, their stability to proteolysis has not increased after acylation