Пожалуйста, используйте этот идентификатор, чтобы цитировать или ссылаться на этот ресурс: http://dspace.nuph.edu.ua/handle/123456789/25969
Название: The kinetic determination of the activity of acetylcholinesterase and its inhibitors by exploiting the oxidation of 3,3′,5,5′-tetramethylbenzidine
Другие названия: Кинетическое определение активности ацетилхолинэстеразы и ее ингибиторов путем использования окисления 3,3 ', 5,5'-тетраметилбензидина
Кінетичне визначення активності ацетилхолінестерази та її інгібіторів шляхом використання окислення 3,3 ′, 5,5′-тетраметилбензидину
Авторы: Blazheyevskіy, M. Ye.
Ковальська, О. В.
Блажеевский, Н. Е.
Ковальская, Е. В.
Koval’ska, O. V.
Блажеєвський, М. Є.
Ключевые слова: інгібітори ацетилхолінестерази;3,3′,5,5′-тетраметилбензидин;acetylcholinesterase inhibitors;3,3′,5,5′-tetramethylbenzidine;ингибиторы ацетилхолинестеразы
Дата публикации: 2021
Библиографическое описание: Blazheyevskіy, M. Ye. The kinetic determination of the activity of acetylcholinesterase and its inhibitors by exploiting the oxidation of 3,3′,5,5′-tetramethylbenzidine / M. Ye. Blazheyevskіy, O. V. Koval’ska // «Current trends in pharmaceutical chemistry and standardization of medicines» : матеріали наук.-практ. конф. з міжнар. участю, м. Тернопіль, 25-26 трав. 2021 р. – Тернопіль : ТНМУ, 2021. – С. 63.
Краткий осмотр (реферат): Ми описуємо чутливий та селективний колориметричний метод для визначення активності фермента ацетилхолінестераза (AChE) та її інгібітоів. Виявлення засноване на тому, що ацетилхолін (ACh) каталізує (завдяки утворенню оцтової кислоти в попередній реакції пергідролізу з надлишком перекис водню) окислення субстрату 3,3 ", 5,5'-тетраметилбензидину (ТМВ) під дією H2O2 з утворенням коричневий продукт (ox-TMB) з піком поглинання при 420 нм, але це окислення пригнічується, якщо Ach попередньо гідролізований AChE з утворенням оцтової кислоти, яка не каталізує утворення ox-TMB. В У присутності інгібітора активність AChE пригнічується, індукуючи тим самим відновлення коричневого забарвлення. На основі цих висновків розроблено високочутливий метод визначення АХЕ та її інгібіторів.
Мы описываем чувствительный и селективный колориметрический метод определения активности фермента ацетилхолинэстераза (AChЕ) и ее ингибитоив. Выявление основано на том, что ацетилхолин (ACh) катализирует (благодаря образованию уксусной кислоты в предыдущей реакции пергидролизу с избытком перекись водорода) окисление субстрата 3,3 ", 5,5'-тетраметилбензидина (ТМВ) под действием H2O2 с образованием коричневый продукт (ox-TMB) с пиком поглощения при 420 нм это окисление подавляется. Если ACh предварительно гидролизованный AChE с образованием уксусной кислоты, не катализирует образование ox-TMB. В присутствии ингибитора активность AChE подавляется, индуцируя тем самым восстановление коричневой окраски. На основе этих выводов разработаны высокочувствительный метод определения АХЕ и ее ингибиторов.
We describe a sensitive and selective colorimetric method for the determination of the activity of the enzyme acetylcholinesterase (AChE) and its inhibitors. Detection is based on the fact that acetylcholine (ACh) catalyzes (due to formation of peracetic acid in the previous reaction of perhydrolysis with excess hydrogen peroxide) the oxidation of the substrate 3,3 ", 5,5'-tetramethylbenzidine (TMB) by H2O2 to form a brown product (ox-TMB) with an absorption peak at 420 nm, but this oxidation is suppressed if ACh is pre-hydrolyzed by AChE to form acetic acid, which does not catalyze the formation of ox-TMB. In the presence of inhibitor, the activity of AChE is inhibited, thereby inducing the recovery of the brown coloration. Based on these findings, a highly sensitive method is developed for the determination of AChE and its inhibitors.
URI (Унифицированный идентификатор ресурса): http://dspace.nuph.edu.ua/handle/123456789/25969
Располагается в коллекциях:Наукові публікації кафедри загальної хімії

Файлы этого ресурса:
Файл Описание РазмерФормат 
63.pdf260,15 kBAdobe PDFПросмотреть/Открыть


Все ресурсы в архиве электронных ресурсов защищены авторским правом, все права сохранены.