Пожалуйста, используйте этот идентификатор, чтобы цитировать или ссылаться на этот ресурс: http://dspace.nuph.edu.ua/handle/123456789/35493
Полная запись метаданных
Поле DCЗначениеЯзык
dc.contributor.authorMaslov, O. Yu.-
dc.contributor.authorKomisarenko, M. A.-
dc.contributor.authorKolisnyk, S. V.-
dc.contributor.authorKarpova, S. P.-
dc.date.accessioned2025-10-30T10:26:26Z-
dc.date.available2025-10-30T10:26:26Z-
dc.date.issued2025-
dc.identifier.citationTheoretical studies on the antioxidant activity of hyperecin with the NADPH oxidase enzyme / O. Yu. Maslov [ et al.] // Проблеми та досягнення сучасної біотехнології : матеріали v міжнар. наук.-практ. інтернет-конф., м. Харків, 28 берез. 2025 р. - Харків : НФаУ, 2025. - С. 78-79.uk_UA
dc.identifier.urihttp://dspace.nuph.edu.ua/handle/123456789/35493-
dc.description.abstractThe NADPH oxidase catalyze the deliberate production of reactive oxygen species (ROS) and are established regulators of redox-dependent processes across diverse biological settings. NADPH oxidases are present in phagocytes and in a wide variety of nonphagocytic cells. The enzyme generates superoxide by transferring electrons from NADPH inside the cell across the membrane and coupling them to molecular oxygen to produce superoxide anion, a reactive free-radical. So, NADPH oxidase is a crucial enzyme in developing oxidative stress. The aim of our study was to perform molecular docking of hyperecin with the NADPH oxidase enzyme.uk_UA
dc.language.isoenuk_UA
dc.publisherНФаУuk_UA
dc.subjectNADPH oxidaseuk_UA
dc.titleTheoretical studies on the antioxidant activity of hyperecin with the NADPH oxidase enzymeuk_UA
dc.typeArticleuk_UA
Располагается в коллекциях:Тези доповідей співробітників НФаУ

Файлы этого ресурса:
Файл Описание РазмерФормат 
Проблеми та досягнення сучасної біотехнології 78-79.pdf58,42 kBAdobe PDFПросмотреть/Открыть


Все ресурсы в архиве электронных ресурсов защищены авторским правом, все права сохранены.